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乳酸脱水素酵素(にゅうさんだっすいそこうそ Lactate Dehydrogenase: LDH)は、乳酸をピルビン酸に酸化しまた逆にピルビン酸を乳酸に還元する化学反応の触媒となる酵素である。動物が持つL-乳酸脱水素酵素( L-乳酸をD-乳酸よりはるかに効率よく酸化する)については、生理学等の分野でLDH(エルディーエイチ)という略語がよく用いられる。

◆ 機能

ほとんどの組織や臓器に分布する酵素で、分子量13.5万の心筋型のH(B)と、骨格筋型のM(A)と称される2種類のサブユニットから成る4量体である。

また嫌気的なM型と好気的なH型の4量体であり、嫌気性解糖系の最終段階である乳酸 ⇔ ピルビン酸の反応を触媒する酵素である。

◆ 分布

◆ 検査

LDHは逸脱酵素として知られ、臨床検査では重要な検査項目のひとつである。

血中濃度の上昇はAST、ALTなどとともに肝障害を示唆する。

ただ、それ以外の面では心筋梗塞、溶血、感染症などでも上昇がみられ非常に非特異的であるため診断の参考としての有用性はあまり高くない。

ただし、単独で上昇しているとしたら悪性リンパ腫をはじめとした悪性腫瘍がかくれている可能性を考えるべきである。

総じて、スクリーニング(精密検査必要者のふるい分け)のための検査項目と言える。

LDHの中には5種類のアイソザイム(働きが同等で構造の違う酵素)が存在するため、精査の際にはこの内訳を分析することが臨床上有意義となる場合がある。

◆出典

◆外部リンク

◆関連項目

・ 酸化還元酵素

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・乳酸脱水素酵素 page1